2.7 aas prot 15 chi

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

2015-I

PROFESOR: HELMER LEZAMA, MSc.

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama

PROTEINASAMINOACIDOSESTRUCTURAPROPIEDADESCLASIFICACION

PROTEINASENLACE PEPTIDICONIVELES ESTRUCTURALESESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PROTEINAS

Macromolculas biolgicas ms abundantes

Gran variedad de clases y tamaos

Diversidad de funciones biolgicas

Instrumento a travs de los cuales se expresa la informacin gentica

Estructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos en secuencias lineales caractersticasUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


AMINOCIDOS

Productos de la hidrlisis de las protenas

Asparagina (1806) Treonina (1910)

Nombres comunes, en muchos casos derivan de la fuente de la cual fueron aislados. Asparagina de esprragoGlutamato de glutenTirosina de queso (gr. Tyros = queso)Glicina (gr. Glycos azucarado).USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


CARACTERSTICAS COMUNES

Todos son aminocidos

Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao, carga, solubilidad )

Otros menos comunes , son modificaciones post-traduccionales. Otros no forman parte de las protenas



Convencin para designar carbonos en aminocidos:1 2 3 4 5 6lisinaUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


El carbono es un centro quiral. Excepto G USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


Clasificacin de aminocidosSegn formen parte de las protenasAminocidos proticoscodificables o universales: 20 aamodificados o particulares: (hidroxilacin, carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin, condensacin, yodacin) Modificacin pos-traduccional de aminocidosAminocidos no proticosD-aminocidos -aminocidos no proticos- aminocidos



Clasificacin de aminocidosSegn polaridadaa apolaresalifticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina.aromticos: fenilalanina, triptofano.aa polares neutrosserina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina, tirosina.aa polares cargadoscidos: cido asprtico, cido glutmico.bsicos: lisina, arginina, histidina.USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


Clasificacin nutricionalEsenciales:TRIPTFANOTREONINAISOLEUCINALEUCINALISINAMETIONINAFENILALANINAVALINA

No esenciales:glicina - alaninatirosina - serinaglutamina - prolinaglutamatohistidinacistenaargininaasparaginaaspartatoUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama* taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc


CLASIFICACINUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como formas zwiterionUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PUNTO ISOELECTRICO

pH al que el aminocido est como zwiterin.

pH al que el aminocido tiene carga neta 0.USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


Compuestos de importancia biolgica derivados de aaUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


Aminocido

Compuesto

Funcin

Lisina

Gly, Arg

Tirosina

Tirosina

Glutamato

Histidina

Tirosina

Triptfano

Arginina

Tirosina

Triptfano

Tirosina

Carnitina

Fosfocreatina

Dopamina

Epinefrina

GABA

Histamina

Melanina

Melatonina

xido ntrico

Norepinefrina

Serotonina

Tiroxina

Transprtador AG

Reserva energtic

Neurotransmisor

Hormona

Neurotransmisor

Vasodilatador

Pigmento

Hormona

Vasodilatador, NT

Neurotransmisor

Vasoconstrictor

Hormona

ENLACE PEPTIDICOEnlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente. Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin (carboxilo libre)USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PROTEINASproteios = lo primero, ms importante, de primera clase.Propuesto por Berzelius en 1838.18% de la masa celular.

G. Mulder 1839



PROTEINAS: TAMAO

Unidades: ..... 30 1000 .......

Peso molecular: ..... 12000 1000000 .......



PROTEINAS: CLASIFICACIONSEGN SUS PROPIEDADES FISICAS

GLOBULARES: Solubles, frgiles, redondeadas Hemoglobina

FIBROSAS: Insolubles, estables, estructurales Queratina alargadas USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PROTEINAS: CLASIFICACIONSEGN SU CONSTITUCION

SIMPLES: Aminocidos Insulina

CONJUGADAS: Aminocidos Hemoglobina + Grupo prostticoUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PROTEINAS CONJUGADASUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*

CLASEGRUPO PROSTETICOEJEMPLOGlicoprotenasLipoprotenas

NucleoprotenasMetaloprotenasCromoprotenasCarbohidratosLpidos

Acidos nucleicosIones metlicosGrupos cromgenosInmunoglobulinasLipoprotenas sanguneasCromosomasFerritinaHemoglobina


PROTEINAS: CLASIFICACIONSEGN SU FUNCIONEnzimticas Alcohol deshidrogenasaEstructurales ColgenoAlmacenamiento FerritinaTransporte HemoglobinaHormonales InsulinaContrctiles ActinaProtectivas InmunoglobulinasToxignicas Toxina botulnica



PEPTIDOS A FORMARSEab

a: Nmero de aminocidos en solucin

b: Nmero de residuos en el pptidoUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


PROTEINAS: ESTRUCTURAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIAUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


ESTRUCTURA PRIMARIASECUENCIA DE RESIDUOS.

Est dada por el enlace peptdico.

Su ruptura implica hidrlisis.USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


ESTRUCTURA SECUNDARIAFORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Est dada por los puentes de hidrgeno.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*Puede ser: Alfa hlice

Beta u hoja plegada

Triple hlice.


ESTRUCTURA TERCIARIAFORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.Su ruptura implica desnaturalizacin.USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


ESTRUCTURA CUATERNARIAFORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces covalentes.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Slo la presentan las protenas conjugadas y las multimricasUSMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*


CONCLUSIONES

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*LAS PROTEINAS ESTAN CONFORMADAS POR -AMINOACIDOS

LOS AMINOACIDOS SON COMPUESTOS ANFOTEROS

LA BASE DE LAS PROTEINAS COMO POLIMEROS ES EL ENLACE PEPTIDICO

LAS PROTEINAS SON LOS BIOPOLIMEROS MAS COMPLEJOS Y MAS DIVERSOS

LA FUNCIONQLIDAD DE LAS PROTEINAS SE DEBE A LA COM PLEJIDAD DE SUS NIVELES ESTRUCTURALES


MAS INFORMACION

USMP-FMH-FN-2015-I H. Lezama*QUIMICA ORGANICA. MORRISON

QUIMICA ORGANICA. SOLOMONS

QUIMICA ORGANICA. WADE

BIOQUIMICA. STRYER

BIOMOLECULAS. MACARULLA


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