Download - matrix extracelular y membrana basal
MATRIZ EXTRACELULARMEMBRANA BASAL
MONICA ESPINOSA PEREZMONICA ESPINOSA PEREZPAOLA HUERTAS LOZANOPAOLA HUERTAS LOZANO
UNIVERSIDAD EL BOSQUEUNIVERSIDAD EL BOSQUEODONTOPEDIATRIAODONTOPEDIATRIA
PROFESOR: Dr. Juan Carlos Munévar NPROFESOR: Dr. Juan Carlos Munévar N
MATRIZ EXTRACELULAR
Fibras proteicas insolubles. Proteoglicanos. Diversas proteínas multiadhesivas e
hialuronamo.(fibronectina) Glicosaminoglicano no sulfatado.
GLICOSAMINOGLICANOS
Disacárido repetido. Estructura –A-B-A-B-A- Ácidos (grupos sulfato y carboxilo
unidos a anillos de azúcares)
PROTEOGLUCANOS
Complejos gigantes por unión de proteínas centrales a una molécula de ácido hialurónico GAG sin sulfato.
Forman gel hidratado poroso que llena el espacio extracelular como material de empaque.
Fuerza y resistencia a deformación.
COLÁGENO
Familia de glicoproteínas fibrosas. Fuerza tensil. Proteína individual en humano (25%) Se produce en fibroblastos , algunas
células del tejido conectivo , músculo liso y epiteliales.
COLÁGENO
En MEC 2 o más tipos
complejidad funcional heterotípicas.
1- trímeros de 3 cadenas polipeptídicas:
cadenas alfa.
2- parte: las 3 se entretejen
hélice triple única (bastón)
COLÁGENO
Disposición escalonada incrementa la fuerza mecánica y produce los patrones en banda.
Enlaces covalentes entre residuos de lisina e hidroxilisina en moléculas adyacentes de colágena.
TIPOS DE COLÁGENO
TIPO DISTRIBUCIÓN I Piel, hueso, tendón, córnea, vasos
sanguíneos II Cartílago, discos intervertebrales III Piel fetal, vasos sanguíneos IV Membrana basal V Placenta, piel
COLAGENO TIPO I
- Hélice triple larga, delgada, de dos cadenas:
- Alfa 1- Alfa 2
1.050 aminoácidos de longitud.
FIBRONECTINA
Conjunto lineal de “bloques de construcción “ distintos que dan a cada polipéptido una construcción modular.
POLIPEPTIDO DE FIBRONECTINA
Secuencia de 30 módulos Fn plegables
independientes.
Combinación 5 o 6 dominios funcionales grandes.
LAMININA
Familia de glicoproteínas extracelulares .
3 cadenas polipeptídicas diferentes unidas por enlaces disulfuro
Forma de cruz (3 brazos cortos- 1 largo
15 tipos.
METALOPROTEINASAS DE LA MATRIZ (MMP)
Familia de enzimas que contienen cinc.
Degradan materiales extracelulares, junto con proteínas de la superficie celular.
Actividad excesiva o inapropiada causa enfermedad.(dental, gingival, tumores, artritis)
MMP´S
Las MMPs son secretadas como proenzimas inactivas; por ello, necesitan ser activadas tras su secreción por diversos mecanismos entre los que figura la fragmentación enzimática (plasmina, una serina proteasa; estromelisina-1; MMPs ligadas a las membranas)
MMP´S
Las MMPs activadas producen un número muy limitado de fragmentaciones moleculares en las hélices de las tres cadenas alfa de los colágenos intersticiales.
MMP´S
MMP-14 MT1-MMP Collagens (I-III); gelatin; casein;
fibronectin; laminin; vitronectin; entactin; proteoglycans; MMP-2; MMP-13
MEMBRANA BASAL. Red laminar de componentes de la
matriz extracelular. 60-120 nm. Estructurada de manera diferente en
los tejidos.
MEMBRANA BASAL.
Se secretan proteínas y proteoglucanos para formar membrana basal, crecen y forman agrupaciones celulares debajo de esta.
ESTRUCTURA. Lamina Lucida: es menos electrodensa y primera
capa en contacto con la membrana plasmática del tejido epitelial.
Lamina Densa: es más electrodensa, presenta unos delgados y pequeños filamentos de colágeno tipo IV y es más gruesa.
Lamina Reticular: con fibras más densas reticulares de colágeno tipo III y gran cantidad de glucoproteínas y glucopolisacaridos.
COMPONENTES PROTEICOS.
El colágeno tipo IV: moléculas trimetricas con dominios tipo bastón y globulares.
Las lámininas: familia de proteínas multiadhesivas que forman un retículo bidimensional.
COMPONENTES PROTEICOS.
La entactina: la molécula tipo bastón forma enlaces cruzados entre el colágeno tipo IV y la laminina.
El perlecano: proteoglucano multidominio.
COLAGENO TIPO IV.
Dominio globular en N-Terminal.
Dominio globular en C-Terminal.
Triple hélice interrumpida por segmentos no helicoidales.
COLAGENO TIPO IV.
3 polipéptido de colágeno tipo IV forman una triple hélice de largo con dominios globulares.
Interrupción helicoidal de la secuencia de Gly-X-Y por segmentos 20 veces.
Introducen la flexibilidad a la región.
4 monómeros ensamblan mediante la unión de regiones no helicoidales en sus extremos N-terminales.
COLAGENO TIPO IV.
Las regiones de triple hélice que forman las uniones de lado a lado con las interacciones con los dominios globulares C- Terminal.
LA LAMININA.
Proteína estructural principal.
Se puede llamar matriz tipo IV.
Todos los componentes de la matriz son sintetizados por las células que descansan sobre la lamina basal.
LA LAMININA
Es una proteína heterotrimetrica con forma de cruz.
Polipéptidos y tiene lugares de unión de alta afinidad para otros componentes.
Ancla la membrana basal a la superficie celular por falta de unión directa con la matriz.
LA LAMININA.
La ubicación de los dominios globulares y la región de resorte enrollados en tres cadenas unidas en forma covalente por enlaces disulfuros.
LA LAMININA.
Dominios responsables de la unión de diversos tipos de colágeno con otras proteínas de la matriz, polisacáridos, receptores de adhesión de la superficie celular y moléculas señalizadoras extracelulares.
Estas proteínas organizan los otros componentes de la matriz extracelular y regulan la adhesión entre la célula y la matriz.
Los dominios LG se encuentran en proteínas y pueden mediar la unión de esteroides y proteínas, al igual que a carbohidratos.
LOS PROTEOGLUCANOS.
Subgrupo de proteínas que contienen cadenas de polisacáridos unidas en forma covalente (GAG).
Son largos polímeros lineales de disacáridos específicos repetidos.
LOS PROTEOGLUCANOS
Los GAG se clasifican en de acuerdo a la naturaleza de la unidad disacárido repetida: heparnsulfato, condrotinsulfato, dermatansulfato, queratansulfato y el hialuronano.
LOS PROTEOGLUCANOS
Con excepción del hialuronano, todos los GAG surgen como componentes de los proteoglucanos, las cadenas de GAG se ensamblan sobre los núcleos en el complejo de golgi para luego ser sintetizadas en el retículo endoplasmatico.