Prnfeím *Estructura tridimensional de la hemoglobina . La antmación corresponde a la transtctónconformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las proteínas son biomolécuias formadas por caclenas lineales de aminoácidos. Ei nombreproteína proviene de lapalabra sriega tpaxeToq ("proteios"), que signif,ica "prinario" o dei

üe; Proteo, por la cantidad de fbrmas que puederl tomar.

Por sus propieclades fisico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples(1lqlgp¡A1gldql), que por hidróiisis dan solo aminc,ácidos o sus derivados; proteínas

conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de

susrancias diversas, y proteínas derivaclas, sustanc;ias lbrmadas por desnaturalización ydesdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables parala vida, sobre todopor su f,;nción plástica (constituyen el 80% del gr-otaplasrna deshidratado de toda célula),pero también por sus funciones,]dqryeguladora (fc,nna parle de las enzimas) y d" defensa

(los A$lggeryA! son proteínas).!

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para 1a vida y son las biomoléculas más

versátiles y más diversas. Son imprescindibies pala el crecimiento del organismo. Realizanuna enorrne cantidaci de funciones diferentes, entte las que destacan:

Estructural. Esta es la función más importiinte de una proteína (Ej: coláeeno),Irununo 1ó grca (g.nji-auqlp95),

Eg¿,mattl¿ (Ej: sacarasa y pepllng),Contráctil (actina y miosina).Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pFI (ya que actitan como untampón quíinico),Transducción de señales (Ej: rodopsina)Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinégeno_)

I-as pi'oteínas están f,onnadas por aminoácidos ios cuaies a su vez están tbrmados poreniaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos están deterrninadas mayoritariamente por su genética(con excepción de algunos péptidos antirnicrobiarros de síntesis no ribosomai), es decir, lainfbnnación genética determina en gtan medida qué proteínas tiene una céiula, un te-iidc yun organisnlq.

Las proteínas se sinietizan dependiendo de cómo se encuentren reguiados los genes que las

codifican. Por 1o tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las

proteínas expresadas en una circunstancia determjnada es denominado proteoma.

o

a

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a

o

Características

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidadesestructurales simples repetitivas (mq!émg1q$. Debido a su gran tamaño, cuando estas

moiéculas se dispersan en un disolvente adecuado; forman siempre dispersiones coioidales,con características que las dilbrencian de las disoluciones de moiécuias más pequeñas.

Por hidróiisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamentesimples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de

la macromolécula: Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinteespecies diferentes y que se r.rnon entre sí mediante enlaces pepliícüsq!. Cientos y miles de

estos aminoácidos pueden participar en 1a formación de la gran molécula polimérica de unaproteína.

Todas 1as proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseentambién azufte¡ Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de

nitrógeno representa, por término medio, 16Yo de la masa total de la moiécula; es decir,cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utllízapara estimar la cantidadde proteína existente en una muestra apartit de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por 1as células según las directncesde la inforrnación suministrada por los genesa

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos r:nidas por enlaces peptídicos entre eJ

grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NHz) de residuos de aminoácido adyacentes. ,.

La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción deADN) mediante el código genético. Aunque este oódigo genético especifica los 20aminoácidos "estánciar" más ia selenocisteína y -€n ciertos Archaea- la pirrolisina, losresiduos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificaciónpostraciuccional: antes de que la lroteína sea füncionai en la céiula, o como parle demecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumpiir unafunción particular, a menudo asociándos e pata formar compiejos proteicos estables.

Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importrurcia entre las moléculas constituyentes delos sei:es vivos (bjA!rc19SU14g). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de lapresencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea dela variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

. Casi todas las enzimas, cataiizadores de reacciones químicas en organismosvivientes;

o Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;

La lrerlroglobina y otras molúculas con lurrciones de transpofie en ia sangle:,I-,n=< a.nlicrtqr:-r¡s. encnrqados rle acciones de defensa natural contra infecciones oagentes patogenos:Los receptores de ias céluias, a los cuaies ;se f,rjan molécuias capaces dedesencadenar una respuesta determinada:La actina y la miosina, responsables fina1es del acorlamiento dei mqsq1da durante lacontracción;El coiágeno, integranie de fibras altamente resistentes en rejidos de sostéir.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo. o Ia caseína de la leche.

Estructura

Artículo principal: Estructura de las proteínas

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Es la manera como se organiza una proteínapara adquirir cierta forma. Presentan unadisposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condicionescomo temperatur&, pE, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominadodesnaturalización. La función depende de la confr¡rmación y ésta viene determinada por lasecuencia de aminoácidos.

Para el estudio de ia estructuraorganización, aunque el cuarto

es frecuente considerar una división en cuatro niveles de

no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

, Estrucrrrra.pril¡¿¡l¿.. Estructurasecundaria.

o Nivel de dominio.. Estructuraterciaria.. E,structrlra cuaternaria.

A parlir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] Propiedades de las proteínas

. Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estenpresentes. Si se aumentalatemperatura y el pH, se pierde la soiubilidad.

. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analíticaen la cual si las proteínas se trasiadan al polo positivo es porque su molécula tienecarga negativa y viceversa.

. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada porsu estruciura pri mari a.

. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadoresde pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

[pditar] D esna tur alización

A r tí c ul o pr inc rpal.' D_e snaturalizaci ón de proteínas

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en laconcentración, agitaciín molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad delas proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se

debe a que los enlaces que mantienen la confb¡'ini¿ción gtrobulAl'se rompen y laproteínaadopta la ggdomación frlamen . De este modo, lacapa de moléculas de agua norecubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dandolugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocataiizadoresdesaparecen al altera¡se el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado nopueden ilevar a cabo la actividad parala que fueron diseñadas, en resumen, no sonfuncionales.

Esta variación de la confomación se denomina desnaturalizactón. La desnaturaTizaciónnoafecta a los enlaces peptídicc's: al volver a las condiciones normales, puede darse e1 caso de

que la proteína recupere la conformación primitiva, 1o que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de ladesnaturaiización de la caseína, la precipitación de 1a clara de huevo al desnaturalizarse Ia