proteinas
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Biologia MolecularTRANSCRIPT
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UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
FILIAL NORTE
QUIMICA MEDICA
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
2013-I
PROFESOR: HELMER LEZAMA
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PROTEINAS•Macromoléculas biológicas más abundantes
•Gran variedad de clases y tamaños
•Diversidad de funciones biológicas
•Instrumento a través de los cuales se expresa la información genética
•Estructura: con 20 aminoácidos covalentemente unidos en secuencias lineales características
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AMINOÁCIDOSProductos de la hidrólisis de las proteínas
Asparagina (1806) Treonina (1910)
Nombres comunes, en muchos casos derivan de la fuente de la cual fueron aislados. Asparagina de espárragoGlutamato de glutenTirosina de queso (gr. Tyros = queso)Glicina (gr. Glycos azucarado).
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CARACTERÍSTICAS COMUNES
•Todos son α aminoácidos
•Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamaño, carga, solubilidad )
•Otros menos comunes , son modificaciones post-traduccionales. Otros no forman parte de las proteínas
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Convención para designar carbonos en aminoácidos:
1α 2
β 3
γ 4
δ5
ε6
lisina
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El carbono α es un centro quiral. Excepto G
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Clasificación de aminoácidos
• Según formen parte de las proteínas–Aminoácidos protéicos
• codificables o universales: 20 aa• modificados o particulares: (hidroxilación,
carboxilación, fosforilación, glicosilación, condensación, yodación) Modificación pos-traduccional de aminoácidos
–Aminoácidos no protéicos• D-aminoácidos • α-aminoácidos no protéicos• ω- aminoácidos
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Clasificación de aminoácidos• Según polaridad
–aa apolares• alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.• aromáticos: fenilalanina, triptofano.
–aa polares neutros• serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.–aa polares cargados
• ácidos: ácido aspártico, ácido glutámico.• básicos: lisina, arginina, histidina.
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Clasificación nutricional
Esenciales:TRIPTÓFANOTREONINAISOLEUCINALEUCINALISINAMETIONINAFENILALANINAVALINA
• No esenciales:– glicina - alanina– tirosina - serina– glutamina - prolina– glutamato– histidina– cisteína– arginina– asparagina– aspartato
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12 taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc
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CLASIFICACIÓN
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Aproximadamente 300 aminoácidos no forman proteínas.
Algunos aminoácidos son modificados después de su incorporación en el polipétido
•Hidroxiprolina proteínas de pared celular de plantas, colágeno
•Hidroxilisina colágeno
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•6-N-metillisina, miosina
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Intervienen el la biosíntesis de arginina, en el ciclo de la urea
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•Desmosina. (4 lisinas) elastina
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Los aminoácidos son anfóteros
En solución existen como iones o como formas zwiterion
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PUNTO ISOELECTRICO
•pH al que el aminoácido está como zwiterión.
•pH al que el aminoácido tiene carga neta 0.
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Compuestos de importancia biológica derivados de aa
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Aminoácido Compuesto Función
Lisina Gly, Arg Tirosina Tirosina Glutamato Histidina Tirosina Triptófano Arginina Tirosina Triptófano Tirosina
Carnitina Fosfocreatina Dopamina Epinefrina GABA Histamina Melanina Melatonina Óxido nítrico Norepinefrina Serotonina Tiroxina
Transpórtador AG Reserva energétic Neurotransmisor Hormona Neurotransmisor Vasodilatador Pigmento Hormona Vasodilatador, NT Neurotransmisor Vasoconstrictor Hormona
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ENLACE PEPTIDICOEnlace formado entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente. Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)
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PROTEINAS•“proteios” = lo primero, más importante, de primera clase.
•Propuesto por Berzelius en 1838.
•18% de la masa celular.
•G. Mulder 1839
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PROTEINAS: TAMAÑO
•Unidades: ..... 30 1000 .......
•Peso molecular: ..... 12000 1000000 .......
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SUS PROPIEDADES FISICAS
• GLOBULARES: Solubles, frágiles, redondeadas Hemoglobina
• FIBROSAS: Insolubles, estables, estructurales Queratina alargadas
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU CONSTITUCION
• SIMPLES: Aminoácidos Insulina
• CONJUGADAS: Aminoácidos Hemoglobina + Grupo prostético
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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASECLASE GRUPO GRUPO PROSTETICOPROSTETICO
EJEMPLOEJEMPLO
GlicoproteínasGlicoproteínas
LipoproteínasLipoproteínas
NucleoproteínasNucleoproteínas
MetaloproteínasMetaloproteínas
CromoproteínasCromoproteínas
CarbohidratosCarbohidratos
LípidosLípidos
Acidos nucleicosAcidos nucleicos
Iones metálicosIones metálicos
Grupos Grupos cromógenoscromógenos
InmunoglobulinasInmunoglobulinas
Lipoproteínas Lipoproteínas sanguíneassanguíneas
CromosomasCromosomas
FerritinaFerritina
HemoglobinaHemoglobina
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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGÚN SU FUNCION• Enzimáticas Alcohol deshidrogenasa• Estructurales Colágeno• Almacenamiento Ferritina• Transporte Hemoglobina• Hormonales Insulina• Contráctiles Actina• Protectivas Inmunoglobulinas• Toxigénicas Toxina botulínica
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PEPTIDOS A FORMARSE
ab
a: Número de aminoácidos en solución
b: Número de residuos en el péptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS
•ESTRUCTURA PRIMARIA
•ESTRUCTURA SECUNDARIA
•ESTRUCTURA TERCIARIA
•ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA DE RESIDUOS.
Está dada por el enlace peptídico.
Su ruptura implica hidrólisis.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Está dada por los puentes de hidrógeno.
Su ruptura implica desnaturalización.
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Puede ser: Alfa hélice
Beta u hoja plegada
Triple hélice.
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ESTRUCTURA TERCIARIAFORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO
Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas.Su ruptura implica desnaturalización.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
Está dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces
covalentes.
Su ruptura implica desnaturalización.
Sólo la presentan las proteínas conjugadas y las multiméricas
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