valentina tozzini - stefano luin nest istituto nanoscienze...
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Introduzione del corso
Valentina Tozzini - Stefano LuinNEST
Istituto Nanoscienze – Cnr Scuola Normale Superiore
Testi di riferimentoCantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part I,II,IIIMattews, Van Holde, Ahern BiochemistryMasters e So Biomedical non-linear optical spectroscopyAltro materiale (articoli - note) fornito dal docente
Materiale didattico scaricabile dahttp://homepage.sns.it/tozzini/didattica.htmlhttp://homepage.sns.it/tozzini/public_files/FisicaMedica/
Introduzione del corso
NMR (imag)
IR, UV, Fluo spectr
(Fluorescence) optical microscopy
NMR (spec)
X-ray
Raman
(Cryo)EM
FRET
Implicit SolventsEmbedding in continuous membranes
QM/MM
MC
Stochastic MD Classical MD
Coarse Grained Models
MC
Stochastic MDClassical MD
Atomistic Force Fields
Diffusion eqn Kinetic eqn
Continuum models (e.g. elastic membranes, implicit solvents)
Compartment models
Mesoscale models
MM/CG
10-10 10-9 10-8 10-7 10-6
(nm) (µm)
Time
(fs) 10-15
(ps) 10-12
(ns) 10-9
(µs) 10-6
(ms) 10-3
(s) 100
Size 10-3
(mm)
10-0
(m)
MetadynBO/CPMD
QM
Introduzione del corso
Condensed matter physics
Thermodynamics
Classical Mechanics
Statistical Mechanics
10-10 10-9 10-8 10-7 10-6
(nm) (µm)
Time
(fs) 10-15
(ps) 10-12
(ns) 10-9
(µs) 10-6
(ms) 10-3
(s) 100
Size 10-3
(mm)
10-0
(m)
BiochemistryChemistry
Quantum Mechanics
(Molecular) Biology
Medicine
Biophysics
Introduzione del corsoBiofisica (9 crediti – 9x6+4 (visita lab) = 58h)
1. Struttura e funzione delle bio-molecole - Tozzini 6ha. Acidi Nucleici
Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternariaTipi dei diversi acidi nucleici e loro funzioniCenni alla teoria della nascita ed evoluzione della vita
b. ProteineStruttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, foldingFunzione delle proteine e suddivisione in classi
c. Altre bio-molecolePolisaccaridi, lipidi; ribosomi, nucleosomi, membrane cellulari
Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part I; Mattews, Van Holde, Ahern Biochemistry
2. Microscopia ottica - Luin 4ha. Cenni di ottica geometrica ed ondulatoriab. Il microscopio ottico: elementi costitutivi; microscopi diritti ed invertiti, a
trasmissione ed a riflessione/epifluorescenza; risoluzione e contrasto.c. Tecniche di contrasto in microscopia a campo largo.
Testi: "Microscopy from the very beginning", Dr. H. G. Kapitza, © Carl Zeiss Jena GmbH, 1997, 2nd revised edition, available on-line
3. Struttura della cellula – Il limite della vita – Tozzini 2ha. Cellule eucariote e procarioteb. Struttura e funzione dei compartimenti cellularic. Struttura e funzione dei tessutid. Virus e altre strutture autoreplicanti e. Definizione di proteomica e genomica
Testi: materiale fornito dal docente
4. Tecniche di spettroscopia strutturale per biomolecole - Tozzini - 4ha. Spettroscopia a Raggi X
TeoriaCenni alle tecniche di diffrazione di neutroniIl database PDBManipolazione di strutture con VMD
b. NMR strutturaleTeoriaManipolazione di modelli NMR
c. Crio-microscopia elettronicaTeoriaIl database di mappe elettronicheVisualizzazione di mappe elettroniche
Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente
5. Eccitazioni in biomolecole e spettroscopia - Luin 6ha. Spettroscopia ottica e UV
Trattazione dei fenomeni di assorbimento ottico (UV-visibile-NIR) e della fluorescenza Teoria:Approssimazione di BO; teoria del funzionale di densità ed estensione dipendente dal tempo
b. Tipi di marcatori fluorescentiEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione delle proprietà ottiche e della fotofisica.Fluorofori organici: generalità ed uso in microscopia a fluorescenzaCenni sui Qdots.Presentazione delle proteine GFP e loro uso in biologia molecolare
a. Spettroscopia a due fotonib. Spettroscopia vibrazionale
Teoria: accoppiamento tra stati elettronici e vibrazionaliStruttura vibrazionale degli spettri di assorbimento/emissione otticaSpettroscopia IRSpettroscopia Raman (normale, risonante, SERS)Esempi: spettri dei cromofori GFP. Relazioni tra spettri vibrazionali e struttura
Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.
6. Modellizzazione di biomolecole – Tozzini 12ha. Concetti Generali
Gradi di libertà e coerenza tra diversi livelli di accuratezzaCampi di Forze – Superfici di energia libera e potenziali di forza mediaMetodi di esplorazione dello spazio delle fasi
b. Metodi ab inizioMetodo Car-Parrinello
c. Metodi all-atom basati sui Campi di Forze EmpiriciPrincipali campi e loro caratteristicheMetodi QM/MM Esempi di applicazioni; la transizione cis-trans nelle GFP; reazione nel sito attivo della proteasi di HIV-1
d. Modelli Coarse GrainedModelli a rete, Modelli Go – aspetti generali del foldingAltri modelli per la dinamica generica. Esempi: il meccanismo di azione della proteasi di HIV-1
e. Modelli mesoscalaf. Modelli “continui”
Definizione di superfici molecolariDiversi modelli di solvente implicito (SAS, Born e Poisson-Boltzmann)Modelli elettrostatici di membranaModelli continui per la diffusione di proteine, legge di Fick e sue estensioni.
g. Homology modeling, Protein Recognition and Docking, cenni a metodi di drug designTesti:Molecular and Cellular Biophysics, MB Jackson; Computational Biochemistry and Biophysics, O M Becker, A D MacKerell Jr, B Roux e M Watanabe.
7. Tecniche avanzate di microscopia – Luin 8ha. Microscopia confocale e a due fotoni b. Microscopia TIRFc. Convoluzione e deconvoluzione: cenni su tecniche di ricostruzione e rendering di
un’“immagine” 3Dd. Localizzazione, colocalizzazione, multicolor labelinge. FRET e misura delle interazioni e transizioni conformazionalif. (i)FRAP, FLIP, FLAP, PA, PC e altre tecniche - misura dei coefficienti di diffusioneg. FISH e microarrayh. FLIM e misure in ambiente cellularei. Superamento del limite di diffrazione: cenni su PALM, STORM, RESOLFT, STEDj. Fluorescence correlation spectroscopy (FCS)k. Spettroscopia e tracking di singole molecole.l. Cenni su nanoparticelle metalliche e nanorulersm. Possibili discussioni di esperimenti reali che sfruttano alcune delle tecniche sopra scritte
(imaging avanzato di neuroni, movimenti di recettori di membrana, interazioni di proteine nucleari).
Testi: - "Introduction to Confocal Fluorescence Microscopy", Michiel Müller, edited by SPIE press (WA, USA), second edition (2006); articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.
8. Equilibri di membrana e segnali elettrici - Tozzini 4ha. Analisi statistica degli equilibri di membrana (Nerst, Donnan, Goldman–Hodgkin–Katz)b. Diversi tipi di curve caratteristiche tensione-correntec. Canali e pompe ioniche: tipologia e struttured. Propagazione del segnale elettrico nei neuroni: schematizzazione circuitale, potenziali
d’azioneTesti: MB Jackson Molecular and cellular biophysics; RMJ Cotterill, Biophysics, an introduction
9. Applicazioni di Nano-BioMedicina - Tozzini 8ha. Lab-on-a-chip: miniaturizzazione delle funzioni; microfluidicab. Differenziazione cellulare guidata c. Nanodispositivi biomedici
Elementi costitutivi Dispositivi per internalizzazione: dendrimeri, vettori peptidici, sequenze di localizzazione cellulare Biosensori di ambiente cellulare: Sensori (raziometrici) di pH, Calcio, Cloro. Sensori di acetilazione, fosforilazioneDispositivi per rilascio controllato di farmaci: matrici inorganiche, particelle polimeriche, gabbie biomolecolari, liposomiDispositivi basati su acidi nucleici: Aptameri, Molecular Beacons, Riboswitches e simili
Testi: materiale fornito dal docente
10. visita ai laboratori NEST della SNS – 4h.
Introduzione del corso
1. Struttura e funzione delle bio-molecole - Tozzini (6h)
a. Acidi Nucleici Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternariaTipi dei diversi acidi nucleici e loro funzioniCenni alla teoria della nascita ed evoluzione della vita
b. ProteineStruttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, foldingFunzione delle proteine e suddivisione in classi
c. Altre bio-molecolePolisaccaridi, lipidi; ribosomi, nucleosomi, membrane cellulari
Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part IMattews, Van Holde, Ahern Biochemistry
Programma del corso
Introduzione del corso
Bio-active molsligandscofactors active sites
Proteins
Nucleic Acids
Macromolecular complexes and aggregates
Size: 0.1 - 1 nm 10-102 atomsTime: fsec-nsecBiochemical reactions Localized mol vibrations
Size: 1 - 10 nm 103-104 atomsTime: nsec - µsecInternal structural transitions
Size: 10 - 100nm 105-107 atoms Time: µsec-msec-hoursFolding, self assembly, DNA denaturation, enzyme catalysisDiffusive dynamics
X-ray spectroscopy NMR structural spectrIR, optical and UV absRaman spectroscopy
X-ray spectroscopyNMR structural spectrIR, optical and UV absResonance Raman spectrSurface Enhanced Raman Single mol fluorescence related techniques
(Cryo) electron microscopy(Fluorescence) microscopy methodsFluorescence resonant energy transfer (FRET)
First principle methods: QM, DFT and TDDFT, Car-Parrinello molecular dynamics
Force Field Based simQM/MM methodsMolecular DynamicsMonte Carlo
Coarse-Grained and mesoscale models“Bioinformatics”
Tim
e-si
ze s
cale
Type
of p
roce
sses
Exp
tte
chni
que
Theo
te
chni
que
Classificazione delle biomolecole per complessità
Introduzione del corso
2. Microscopia ottica - Luin (4h)a. Cenni di ottica geometrica ed ondulatoriab. Il microscopio ottico: elementi costitutivi; microscopi diritti ed
invertiti, a trasmissione ed a riflessione/epifluorescenza; risoluzione e contrasto.
c. Tecniche di contrasto in microscopia a campo largo.
Testi: "Microscopy from the very beginning", Dr. H. G. Kapitza, © Carl Zeiss Jena GmbH, 1997, 2nd revised edition, available on-line
Introduzione del corso
3. Struttura della cellula – Il limite della vita - Tozzini (4h)
a. Cellule eucariote e procarioteb. Struttura e funzione dei compartimenti cellularic. Cenni di proteomica e genomicad. Virus e altre strutture autoreplicanti
Size scale: 100nm - 10µm Time scale: msec – sec - hours
Kind of processesTrafficking of bio-moleculesdiffusion through the cell compartmentsmodification of internal cell structures
Introduzione del corso
4. Tecniche di spettroscopia strutturale per biomolecole - Tozzini (8h)a. Spettroscopia a Raggi X – Cenni di spettroscopia con neutroni
TeoriaIl database PDBManipolazione di strutture con software grafici
b. Spettroscopia NMR strutturaleTeoriaManipolazione di modelli NMR
c. Microscopia (crio-)elettronicaTeoriaIl database di mappe elettroniche Visualizzazione di mappe elettroniche
d. Spettroscopia UV-VisTeoria: Approssimazione di BO e accoppiamento con gli stati vibrazionaliEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione del cromoforo e delle
proteineCenni di spettroscopia a due fotoni
e. Spettroscopia vibrazionale (Raman, IR)Teoria: differenza tra assorbimento e diffusioneRelazioni tra spettri vibrazionali e struttura
TestiCantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II-III; articoli e note forniti dal docente
Introduzione del corso
5. Eccitazioni in biomolecole e spettroscopia - Luin (4h)a. Spettroscopia ottica e UV
Trattazione dei fenomeni di assorbimento ottico (UV-visibile-NIR) e della fluorescenza Teoria:Approssimazione di BO; teoria del funzionale di densità ed estensione dipendente dal tempo
b. Tipi di marcatori fluorescentiEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione delle proprietà ottiche e della fotofisica.Fluorofori organici: generalità ed uso in microscopia a fluorescenzaCenni sui Qdots.Presentazione delle proteine GFP e loro uso in biologia molecolare
a. Spettroscopia a due fotonib. Spettroscopia vibrazionale
Teoria: accoppiamento tra stati elettronici e vibrazionaliStruttura vibrazionale degli spettri di assorbimento/emissione otticaSpettroscopia IRSpettroscopia Raman (normale, risonante, SERS)Esempi: spettri dei cromofori GFP. Relazioni tra spettri vibrazionali e struttura
Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.
Introduzione del corso
6. Modellizzazione di biomolecole Tozzini - (8h)
a. Concetti GeneraliGradi di libertà e coerenza tra diversi livelli di accuratezzaCampi di Forze – Superfici di energia libera e potenziali di forza mediaMetodi di esplorazione dello spazio delle fasi
b. Metodi ab inizioMetodo Car-Parrinello
c. Metodi all-atom basati sui Campi di Forze EmpiriciPrincipali campi e loro caratteristicheMetodi QM/MM Esempi di applicazioni; la transizione cis-trans nelle GFP; reazione nel sito attivo della proteasi di HIV-1
d. Modelli Coarse GrainedModelli a rete, Modelli Go – aspetti generali del foldingAltri modelli per la dinamica generica. Esempi: il meccanismo di azione della proteasi di HIV-1
e. Modelli mesoscalaf. Modelli “continui”
Definizione di superfici molecolariDiversi modelli di solvente implicito (SAS, Born e Poisson-Boltzmann)Modelli elettrostatici di membranaModelli continui per la diffusione di proteine, legge di Fick e sue estensioni
Testi:Molecular and Cellular Biophysics, MB Jackson; Computational Biochemistry and Biophysics, O M Becker, A D MacKerell Jr, B Roux e M Watanabe.
Introduzione del corso
7. Tecniche avanzate di microscopia – Luin (8h)
a. Microscopia confocale e a due fotoni b. Microscopia TIRFc. Convoluzione e deconvoluzione: cenni su tecniche di ricostruzione e rendering di
un’“immagine” 3Dd. Localizzazione, colocalizzazione, multicolor labelinge. FRET e misura delle interazioni e transizioni conformazionalif. (i)FRAP, FLIP, FLAP, PA, PC e altre tecniche - misura dei coefficienti di diffusioneg. FISH e microarrayh. FLIM e misure in ambiente cellularei. Superamento del limite di diffrazione: cenni su PALM, STORM, RESOLFT, STEDj. Fluorescence correlation spectroscopy (FCS)k. Spettroscopia e tracking di singole molecole.l. Cenni su nanoparticelle metalliche e nanorulersm. Possibili discussioni di esperimenti reali che sfruttano alcune delle tecniche sopra
scritte (imaging avanzato di neuroni, movimenti di recettori di membrana, interazioni di proteine nucleari).
Testi: - "Introduction to Confocal Fluorescence Microscopy", Michiel Müller, edited by SPIE press (WA, USA), second edition (2006); articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.
Introduzione del corso
8. Equilibri di membrana e segnali elettrici - Tozzini (4h)
a. Analisi statistica degli equilibri di membrana (Nerst, Donnan, Goldman–Hodgkin–Katz)
b. Diversi tipi di curve caratteristiche tensione-correntec. Canali e pompe ioniche: tipologia e struttured. Propagazione del segnale elettrico nei neuroni: schematizzazione
circuitale, potenziali d’azione
Testi: MB Jackson Molecular and cellular biophysics; RMJ Cotterill, Biophysics, an introduction, Note e altro materiale fornito dal docente
Introduzione del corso
7. Applicazioni di Nano-BioMedicina Tozzini - (6h)a. Lab-on-a-chip: miniaturizzazione delle funzioni; microfluidicab. Differenziazione cellulare guidata c. Nanodispositivi biomedici
Elementi costitutivi Dispositivi per internalizzazione: dendrimeri, vettori peptidici, sequenze di localizzazione cellulare Biosensori di ambiente cellulare: Sensori (raziometrici) di pH, Calcio, Cloro. Sensori di acetilazione, fosforilazioneDispositivi per rilascio controllato di farmaci: matrici inorganiche, particelle polimeriche, gabbie biomolecolari, liposomiDispositivi basati su acidi nucleici: Aptameri, Molecular Beacons, Riboswitches e simili
Testi: materiale fornito dal docente
Introduzione del corso
❖ La materia vivente ha un’organizzazione estremamente complessa, organizzata in livelli gerarchici❖ I processi biologici si estendono su diverse scale di tempi e lunghezze
⇓❖L’uso sinergico di diverse tecniche sperimentali e teoriche è necessario per dare una descrizione realistica di un singolo processo❖La Biofisica è un campo fortemente multidisciplinare❖Molte diversi tipi di conoscenze di base sono richieste❖Approcci piú fondamentali e piú fenomenologici vanno usati combinazione
Richiami di Biochimica
Richiami di Biochimica
Sommario
❖ Richiami di chimica (organica)❖ Forze agenti nelle biomolecole❖ Classi di Biomolecole
๏ Carboidrati
Richiami di Biochimica
carbonio C 18% C
azoto N 3% N
ossigeno O 65% O
idrogeno H 10% H⋅
fosforo P <1% P
zolfo S <1% S
altri
Cationi 3% Na+,K+,Ca++, …Anioni Cl-, F-, … Metalli Zn, Fe, …
Composizione chimica della materia vivente
❖Il carbonio è mediamente elettronegativo e tende a formare legami covalenti con tutti gli altri elementi ⇒ legami stabili e geometrie definite
❖Le tre ibridizzazioni (e tre geometrie) possibili del carbonio lo rendono un elemento estremamente versatile e capace di costruire architetture complesse
sp3 sp2 sp
⇒ La chimica della vita è basata sul carbonio, e non sul silicio, ad esempio, elemento elettronicamente simile ma meno versatile e piú pesante e voluminoso
Richiami di Biochimica Forze nelle biomolecole
1eV=23.06kcal/mole
Lung tipica (Å)
En tipica (Kcal/ mole)
Natura del legame
geometria
Legame covalente
1.5 100 Condivisione di doppietti elettronici
direzionale e rigido
Legame ionico
2.5 5-100dipende dalla idratazione
Attrazione elettrostatica tra gruppi carichi (ioni)
Isotropo
Legame a idrogeno
3.0 ~1 (0.4-10)
Interazione mediata da H legato ad atomi molto elettronegativi
direzionale
Van der Waals, dipolar, Stacking
3.5 0.1 (0.03 – 0.3)
Interazioni dipolo - dipolo indotto
Isotropo, ma direz in casi spec
Idrofobicità 4 0.05 (<0 – 2 a seconda dell’AA)
Attrazione dovuta alla spinta disidratatrice
isotropo
Richiami di Biochimica
Electrostatic interactions - Dependence on the distance
€
q1q2
rε (+screen)monopole
€
∝1r2
dipole-dipole(Keesom)
€
∝1r4
dipole - induced dipole(Debye)
€
∝1r6
induced dipole - induced dipole(London)
salt bridges
hydrogen bond
Van der Waals,stacking
hydrophobic+ entropy
Richiami di Biochimica
Ionic Bonds – Salt bridges
Between two charged amino-acids or other charged moieties
Responsible for stabilization of tertiary quaternary structure or super- molecular structures
Sometimes present in internal areas, especially in the active sites
Richiami di Biochimica
Van Der Waals
€
∝1r2
dipole-dipole(Keesom)
€
∝1r4
dipole - induced dipole(Debye)
€
∝1r6
induced dipole - induced dipole(London)
+ “Pauli exclusion principle”
€
=Ar12
−Br6
acting also between uncharged atoms, responsible for “stacking” interaction between the aromatic moieties
Richiami di Biochimica
Hydrogen bond
€
q1q2rε
monopole
€
∝1r2
dipole-dipole
H bond
Uncharged polarized molecules
D A
D A
Charged molecules: particularly strong present in some salt bridges
Variable length and strength also depending on hydration level
6.9
5.0
3.1
1.9
E kcal/mol
Richiami di BiochimicaInterazione idrofobica
Se la molecola soluto invece è polare, potrà formare legami ad idrogeno con il clatrato, e il ΔH sarà grande e negativo (stabilizzante), arrivando talvolta a superare l’effetto entropico. Quindi il ΔG globale può cambiare segno invertendo la tendenza: il sistema verrà stabilizzato dalla formazione di clatrati piú estesi, favorendo la separazione di due molecole. ⇒ Due molecole polari in solvente polare generalmente si respingono
L’effetto idrofobico è uno dei principali responsabili della stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine
Le molecole idrofobiche tendono ad espellere l’acqua ⇒ In acqua, si avvicinano per minimmizzare la superficie esposta al solvente (SAS) Variazione di energia libera: ΔG = -0.025 kcal/mole Å2
In generale, una molecola in acqua forma una cavità e costringe l’acqua circostante a formare una “gabbia” ordinata, detta clatrato. Il processo diminuisce l’entropia (e aumenta l’energia libera) in ragione proporzionale alla superficie. Il contributo entalpico (interazione tra molecola e clatrato) è anch’esso proporzionale alla superficie del clatrato, ma va in senso opposto (stabilizza l’inclusione della molecola).Ma nel caso di molecole non polari l’effetto entaplico è piccolo e quindi “vince” l’effetto entropico, cioè globalmente ΔG diminuisce al diminuire della SAS, per cui due molecole tendono ad avvicinarsi per fare un clatrato unico, che ha superficie minore di due clatrati separati⇒ Due molecole apolari in solvente polare si attraggono
ΔG = ΔH - TΔSEn libera Entalpia Entropia
Richiami di Biochimica
Acidi Nucleici
C,H,O,N,S
carboidratiC,H,O
monosaccaridioligosaccaridi
C,H,O,N,P
lipidi (2%) C,H,O,P
acidi grassisteroiditrigliceridifosfolipidi
Classi di biomolecole
Richiami di Biochimica
Carboidrati (zuccheri) CnH2mOm
Monosaccaridi: m=n=3-7
ribosio n=5
glucosio n=6
❖L’ossidazione del glucosio libera CO2, acqua ed energia ⇒reazione base per la produzione di energia nelle cellule
❖Il ribosio è uno dei componenti degli acidi nucleici
❖Altri monosaccaridi sono elementi di partenza per ottenere molecole piú complesse
Funzioni❖Riserva energetica “veloce”❖Strutturale
Richiami di Biochimica
Disaccaridi ottenuti dalla condensazione di due monosaccaridi con rilascio di acqua
Glucosio + Fruttosio = Saccarosio + AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O
Altri esempi
Glucosio + Glucosio = Maltosio +AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O
Glucosio + Galattosio = Lattosio + AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O
legame - O - glicosidico
Richiami di Biochimica
Polisaccaridi Ottenuti dalla polimerizzazione di monosaccaridi tramite condensazione
amido principale forma di riserva di zuccheri nelle piante
Polimero di glucosio lineare (amilosio) o ramificato (amilopectina) (chiralità α)
glicogeno principale forma di riserva di zuccheri negli animali
Polimero ramificato di glucosio (chiralità α)
cellulosa principale materiale strutturale delle piante
Polimero ramificato di glucosio(chiralità β)
Richiami di Biochimica
Chiralità del legame glicosidico
chiralità α chiralità βTra glicogeno (e altri amidi) e cellulosa, il legame è lo stesso ma con diversa stereochimica ⇒
❖La strutture di glicogeno e cellulosa sono molto diverse
❖Gli enzimi che digeriscono gli amidi non sono in grado di digerire anche la cellulosa
⇒La maggior parte degli esseri viventi (escluso alcuni batteri e animali superiori in simbiosi con essi) non sono in grado di digerire la cellulosa⇒ la cellulosa può cosí essere usata come materiale strutturale dalle piante⇒La cellulosa è il composto piú diffuso sulla faccia della terra
Richiami di Biochimica
Chiralità in generale❖Una struttura molecolare si dice chirale quando la sua immagine speculare non è sovrappobile a se stessa
❖Due strutture che differiscono solo per la chiralità si dicono enantiomeri o isomeri ottici o stereoisomeri
❖La chiralità è misurabile: la polarizzazione della luce viene ruotata a destra o a sinistra quando passa attraverso un composto chirale
❖La chiralità è spesso legata ad un atomo di carbonio tetraedrico (sp3) con 4 sostituenti diversi
❖I processi biochimici sono altamente selettivi rispetto alla chiralità